アミノ酸[amino acid]
アミノ酸(amino acid)は、1つの炭素原子(α炭素)にアミノ基(-NH2)、カルボキシル基(-COOH)、水素原子(H+)および各アミノ酸によって特異的なR側鎖の四つが結合している。中性pH(pH7)の水溶液ではアミノ基はプロトン化(-NH3+)し、カルボキシル基は解離する(-COO-)ため、分子内に正及び負の荷電をもつ両性イオン(dipolar ion)として存在する。イオン化状態はpHによって変化し、たとえばpH1の酸性溶液中ではカルボキシル基は非イオン化(-COOH)状態で、アミノ基はイオン化(-NH3+)する。逆にpH11のアルカリ溶液中では、カルボキシル基はイオン化(-COO-)し、アミノ基は非イオン化(-NH2)状態となる。アミノ酸はα炭素に四つの異なるグループが結合しているため(グリシンは例外で、R基が水素のため2個の水素原子をもつ。)光学活性で、二つの異なる鏡像異性体(L型およびD型)が存在する。生体に含まれるアミノ酸は、ごくわずかの例外を除きすべてL型である。
原核生物から真核生物に至るすべての生物種において、タンパク質 を構成するアミノ酸は、わずかの例外を除き20種類である(標準アミノ酸)。各アミノ酸のR側鎖は、大きさ、形、荷電、水素結合能や化学反応性が異なっている。それぞれのタンパク質が示す特異性は、それを構成するアミノ酸それぞれの特異的側鎖によっている。
| アラニン[Alanine] | |||
| アルギニン[Arginine] | |||
| アスパラギン[Asparagine] | |||
| アスパラギン酸[Aspartic acid] | |||
| システイン[Cysteine] | |||
| グルタミン[Glutamine] | |||
| グルタミン酸[Glutamic] | |||
| グリシン[Glycine] | |||
| ヒスチジン[Histidine] | |||
| イソロイシン[Isoleucine] | |||
| ロイシン[leucine] | |||
| リシン[lysine] | |||
| メチオニン[Methionine] | |||
| フェニルアラニン[Phenylalanine] | |||
| プロリン[Proline] | |||
| セリン[Serine] | |||
| スレオニン[Threonine] | |||
| トリプトファン[Tryptophan] | |||
| チロシン[Tyrosine] | |||
| バリン[Valine] |
*赤字は「必須アミノ酸(9種類)」