タンパク質（protein）

　生体を構成する主要な成分であるタンパク質（proitein）は20種類のL-アミノ酸 が多数結合した有機高分子で、酵素として多くの生体反応や細胞・組織の構造維持にかかわっている。

　二つのアミノ酸の間で、一方のα-カルボキシル基と他方のα-アミノ基が脱水縮合してできた結合をペプチド結合（peptide bond）またはアミド結合（amide bond）とよぶ。このペプチド結合により複数のがアミノ酸 連結した分子がペプチド（peptide）である。一般にアミノ酸が10個以下のペプチドをオリゴペプチド（oligopeptide)とし、以上をポリペプチド（polypeptide）とよぶ。ペプチドの両端には結合に関与していないアミノ基（-NH2）またはカルボキシル基（-COOH）があり、それぞれ、アミノ末端（N末端）、カルボキシル末端（C末端）とよぶ。タンパク質の大きさは分子量（MW；無単位）または質量（単位はダルトン；Da）で表す。

　タンパク質は一つまたは複数のポリペプチド鎖で構成される複雑な立体構造を示し、その構成は一次構造から四次構造に分けられている。一次構造（primary structure）とは、ペプチド鎖のアミノ酸配列と、離れた位置にあるシステイン残基に形成されるジスルフィド結合を含む構造をいう。この一次構造を構成するアミノ酸残基間の相互作用により、二次構造または三次構造とよぶ立体構造が決まる。二次構造（secondary structure）とは、ペプチド鎖の立体的な構造をいい、αへリックス（α-helix）、β構造（β-structure）、βターン(β-turn）などである。これらの規則的な構造のほかに、ランダムコイルとよばれる不規則な構造をとる部分もある。

　ポリペプチド鎖のペプチド結合部分は回転できないが、α炭素の両側は回転可能である。これによりポリペプチド鎖はアミノ酸残基間の水素結合、クーロン力、ファン・デル・ワールス力、疎水性相互作用などにより、自動的に安定な構造をもとめて折れ曲がり、複雑な立体構造をとる。こうして形成されるタンパク質全体の構造を三次構造（tertiary structure）とよぶ。三次構造を形成することにより、離れた位置に連なるアミノ酸残基も空間的にごく近い位置に配置され、酵素の中心などの官能基が形成される。

　この三次構造を形成した一本のポリペプチド鎖が、さらに数個結合して構造体を形成する。これをタンパク質の四次構造（quaternary structure）とよび、会合するそれぞれのタンパク質をサブユニット(subunit）という。会合するサブユニットは同一である場合や異なる場合などさまざまである。