昨日に引き続き、Nature。の今週号のハイライトより。
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生化学： 酵素の動態をFRETで見る
Nature 551, 7680
2017年11月16日
P型ATPアーゼは、陽イオンを濃度勾配に逆らって輸送することにより、細胞膜内外の電気化学ポテンシャルを維持している。例えば、筋小胞体や小胞体のCa2+-ATPアーゼ（SERCA）は、ATP加水分解によって駆動され、筋収縮などのCa2+シグナル伝達事象の後のカルシウム輸送を行う。今回、1分子蛍光共鳴エネルギー移動（FRET）法を用いて、P型Ca2+-ATPアーゼであるLMCA1の動態が可視化された。FRETを用いて反応サイクル中間体を観察するこの方法によって、P型ATPアーゼの輸送サイクルとコンホメーション動態について、構造的手法や集合体を対象にした場合には得られなかった、1分子レベルでの知見が得られた。
Article p.346
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今回は至って、基礎科学の分野からですが、分子レベルで酵素の働きが見れるようになりました。
更に研究を進めることで、様々な知見が得られるかもしれません。
