ラクトフェリンとは？ ～ラクトフェリン（ＬＦ）とは？～

"ＬＦ" というと読者のなかにはご存知の方も多いと思います。

ＬＦは、1939年に「牛乳の赤い夕ンパク質」として、
スウェーデンの学者が発見しました。

ヒトを含む哺乳類の乳、分泌液、成熟好中球の顆粒に含まれる
分子量約８万ダルトンのタンパク質で、
２～３個のシアル酸からなる糖鎖（分子量の10％程度）を持っています。

ＬＦは血液中の鉄蛋白であるトランスフェリンと同様、
Fe3+ を二個分子内にキレートする性質があります。

原始的な生命が誕生した地球は、
現在と比べると酸素濃度が低く、
環境に多量ので Fe3+ イオンが存在したと云われています。

『Fe3+ は不飽和脂肪酸、糖類と共存すると
急速に連鎖反応を起こし脂肪酸を過酸化することからも分かるとおり猛毒ですが、
ヘモグロビンに含まれる鉄は生命維持に必須です。

トランスフェリンーＬＦ群タンパク質は、
鉄の毒性と妥協し、
それを飼い慣らすために生まれた古い起源を持つタンパク質と思われます。

その証拠には母乳の鉄飽和度は５～７％、
牛乳では1111～15％、
成熟好中球のＬＦは０－２％で、
我々の身体には遊離の Fe3+ が生体内の微少環境に放出されるや否や、
即刻 Fe3+ をキレートして有害な影響をマスクする体制が整っています。

いつ頃、トランスフェリンとＬＦの分化が起こったのかは明らかでありません。

 Fe3+ に対する親和性はトランスフェリンと比べて３００倍強く、
両者を一緒にインキュベートするとトランスフェリンの Fe3+ は
すべてＬＦに移行します。

したがって、
感染局所のように Fe3+ が病原微生物の増殖を促し
致命的に作用する場合、
 Fe3+ をキレートして有害な影響を除去するのは
トランスフェリンではなくＬＦと考えられます。

すでに、ヒト、ウシ、ラクダ、ウマのＬＦは、
結晶Ｘ線回折により構造が決まっています。

それによると、ＬＦは７００以上のアミノ酸が結合した一本鎖のポリペプチドで、
ほぼ同じ数のアミノ酸からなるＣ末端とＮ末端は
ジスルフィド結合（－Ｓ－Ｓ－）で球状に丸まり、
二つの球体が団子状にくっついた構造をしています。

ＬＦには34から36のシステインが含まれているからです。

各球体の中心には、
キレート結合により Fe3+ が固定されています。　

ＬＦは哺乳動物の乳、粘膜を被覆する粘液に含まれており、
とくにヒトの赤ちゃんが生まれた直後に摂取する初乳に多く含まれています。

赤ちゃんが母乳から摂取するＬＦ量は、
一日あたり５～７幃にも達します。

この量は乳の主要蛋白であるカゼインに次いで多いのです。

出生直後の人類はＬＦにもっとも依存度が高い
動物種と申しあげることができます。

このことはＬＦが単に栄養を充足するタンパク質として
母親から与えられるだけでなく、
何らかの機能を持っていることを示唆します。

また、涙や子宮の分泌液などのように
直接的に外界の異物と高い頻度で接触する最前線の粘液に
多量に含まれています。

好中球鰥個あたり３～５竓も含まれているとする論文もあり、
好中球は毎日回個入れ替わっていますから、
成人は一日あたり３～５ｇぐらい合成している勘定になります。

つまり、
人体のＬＦ合成量は、血清アルブミンに次ぐと申しあげてよいでしょう

それにもかかわらず役割については、
ほとんどわかっていません。

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