| 補体断片C3b-H因子の構造と補体監査機関による宿主予防に対する意味 「H因子（FH）は、補体活性化の大量の調節装置で、補体によって宿主細胞を自動発作から保護する。ここでは、我々はその目標（補体断片C3b）で錯体でFHの最初の4つの領域の結晶構造を解決することによって、FHの調節性の活性に対する洞察を提供する。FHはC3bの複数の領域と相互に作用した。そして、かなりの、拡張した表面積をカバーした。構造は、FHが競争と静電反発力によってＣ３コンベルターゼを不安定にする、そして、C3bの全体の領域配列を安定させている間、FHが結合プラットフォームをプロテアーゼ第I因子に提供することによってC3bのタンパク質分解を可能にすることを示した。我々の結果は一般のモデルを補体調節に対して提供して、構造説明をFHとC3bをコード化している遺伝子における疾患関連の変異に提供する。」 Structure of complement fragment C3b-factor H and implications for host protection by complement regulators. Factor H (FH) is an abundant regulator of complement activation and protects host cells from self-attack by complement . Here we provide insight into the regulatory activity of FH by solving the crystal structure of the first four domains of FH in complex with its target, complement fragment C3b . FH interacted with multiple domains of C3b, covering a large, extended surface area . The structure indicated that FH destabilizes the C3 convertase by competition and electrostatic repulsion and that FH enables proteolytic degradation of C3b by providing a binding platform for protease factor I while stabilizing the overall domain arrangement of C3b . Our results offer general models for complement regulation and provide structural explanations for disease-related mutations in the genes encoding both FH and C3b . Reference: http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/, PMID:19503104 |