『ユビキチン』細胞増殖に関する酵素の構造解明 「抗がん剤」への応用も!!

細胞内で働く『ユビキチン』という「物質」の働きを抑える酵素の立体構造を、『東京大』と『東京工大』、『大阪大』のチームが突き止めた。


抗がん剤開発などへの応用が期待されるという。


『ユビキチン』は細胞内の「たんぱく質」にくっついて分解をうながし、細胞内を清潔に保つ役割がある。


チームは、細胞増殖にかかわるたんぱく質にくっつく『ユビキチン』と、そこに結合してユビキチンをたんぱく質から切り離す酵素『AMSH』の組み合わせに着目。


両者が結合した瞬間の状態を「試験管」の中で作り出し、結晶化させた。


その結晶の構造を『X線構造解析』で初めて解明した。


『AMSH』は特定の『ユビキチン』だけに結合し、たんぱく質から切り離す。


これにより、『細胞増殖たんぱく質』の一部が増殖に再利用されるが、「がん細胞」でも同様に機能するため、がん細胞を増やしてしまう。


また、『エイズウイルス』(HIV)に感染した細胞では、HIVがAMSHなどを使って「隣の細胞に乗り移る」ことも分かっている。



チームの深井周也・東京大准教授(構造生物学)は


『AMSHの働きを阻害することで、ウイルスやがん細胞の増殖を抑えられるはずだ。結合と切り離しの仕組みが分かったので、薬の開発に貢献できるかもしれない』


と話す。


1日付の英科学誌ネイチャー(電子版)に発表した。






(::´Д`) ｛ うむ。