🌬️🌌  遺伝子、らへの、後天性を成す、 修飾 、ら❗
       ;
     解放を急ぐべき、 シナによる、
   桜木琢磨市議らへの実質での拉致事件ら❗
       ;

       ♥️◆       日本医学 ;   和方 ❗  ;
  三石分子栄養学➕藤川院長系;   代謝医学❗ ;

    

  

    ☆      色々な、アミノ酸たちの各々な、どれ彼ら、から成る、
   タンパク質 、では、無い❗
   が、    
   円盤状、の、タンパク質、な、 ヒストン 、らの各々へ、
  巻き付いて、
  それらな、タンパク質らと共に、
  『  染色体  』 、 を構成し合ってある  
    、
   『  遺伝子  』 、 ら、 は
    、
    それらの各々を構成し
   、
    他者へ、 自らの側の、   負電荷な、 電子   e➖   
     、
  を、   与え付けてやる、  能力性のある、
   分子、 である
   、  
   『   塩基   』 、 の、  3つ、 による、
   ➖つの並びよう
   、 ごとに 
   、
    ➖つの、 アミノ酸 、 を、
   宛   ア   て付けさせて
  、 
   その、 アミノ酸 、たちを、
   立体的にも、 組み合わさせる、
   事において
   、
   特定の、  タンパク質、 を、  
  作り出させる、 事を、
  日常の業務としており
  、
  毎日に、 いつでも、
  自らのある、 細胞の内側において
  、
  特定の、 タンパク質、らを、
  体の求めようらに応じて、
  作り出している、
  が、
   そうしてある、 遺伝子ら、が
  、
  自らの側へ、 何彼な、 分子を、
  付け足される、 などして、
 その、 あり得る、 働きようら、や、
  その、 在り無しの組み合わせようら、
  などを、  変えられる、 事がある。

    そうした、 後天性の、
  遺伝子らへの働き掛けようら、 などは、
   『   修飾   』  、 という、 言葉らで、
  その一端以上を、 表現される事がある。


      ☆    根途記事 ➕  論弁群  ➕  ;

    ☆     一次構造    (     いちじ  こうぞう    、            primary   structure      )     、とは、
  生化学において、
   生体の分子の、  特定の単位ら、と、
   それらをつなぐ、
   『   化学 結合   』、の、  正確な配置 、
   の事を言う。


     DNA  、 に、   RNA  、や、
   典型的な、 細胞の内側の、
   タンパク質のように
  、
   分岐、や、 交差の、 無い 、
  典型的な、 生体の高分子においては
   、
   一次構造は、
  
    核酸 、や、  アミノ酸  、  といった、
   単量体の配列  、  と、 同義だ。


   「   一次  構造   」 、   という、  言葉は、
   1951年に、
   リンダーストロム・ラング氏によって、
  初めて、 用いられた。

    『   一次  構造   』 、  は、  しばしば、
  誤って、   『   一次  配列   』、 
   と、  呼ばれるが
  、
  二次配列、 三次配列 、  という、
   概念が、ないように、
  このような用語は、 存在しない。


    生きてある体、な、生体の、 高分子の、 一次構造は
  、
  多くの場合らにおいては、
  三次構造として知られる、
  三次元的な形を決定する❗
  、が、

    核酸、や、 タンパク質、の、
  フォールディングは、 複雑すぎて
   、
   一次構造から、  その全体の形や、
   二次構造を予測することは、 
  できない❗
     。

   
   が、   同じ、 ファミリーに属するような、
  ホモロジーの似た、
  タンパク質の形が、  既知であれば、
  形を予測する事は、 できる❗
   。


    タンパク質のファミリーは、
  クラスタリング解析を元に決められ、
  『   構造  ゲノミクス・プロジェクト   』、 は、      
 代表的な構造の一覧を作る
   、
   ことを、 目的としている。

     通常は、  ポリ・ペプチド  、には、                   
    分岐がないために、  一次構造は、                         
  アミノ酸の配列と一致する。


   しかし、   タンパク質は、                                       
 ジスルフィド結合 、 などで、                      
   交差し得る為に、                                                         
 交差点の、  アミノ酸                                            
  (     この場合は、  システイン    )   、 を、              
  明示すべき、 必要性がある。

    
  その他の交差には、  デスモシン  
  、 など、 がある。

    ポリペプチド鎖の中の、  キラル  、 な、             
  中心は、  ラセミ化している。     

   特に、   タンパク質の中に見られる、                 
    L 一  アミノ酸  、 は、       

  タンパク質から成る、   酵素   コウソ    、な、    
   ほとんどの、  プロテアーゼ   で、  
  切る 、   事のできない、   D 一 アミノ酸に、    
           自発的に、 異性化する。

    最終的に、  タンパク質は、                                  
 色々な、 翻訳後での、 修飾 、 を受ける。

    これらを、 以下に、 簡潔に述べる。


    『   ポリペプチド  鎖   』、 の、                          
    『   N 末端   』、  の、  『   アミノ  酸   』、  は
 、   
  以下のような、  修飾基  、 と、                  
  共有結合している。


     @      アセチル化    ;
      C   (    =   O   )   一    CH  ❗ ;

     N末端アミノ酸、の、 正電荷は 
   、 
      アセチル基    
      ;
  一   C    (   =   O    )    一      CH3    
    、  
  に、      
 置換    オッケー   、する事で、 消え失せる。

  
    @     ホルミル化
       ;    
   -  C     (    =    O    )     H  ❗  
      ;

    翻訳後の、  N末端、 の、 メチオニンは、        
 常に、   ホルミル基で、  ブロックされている。

 
     ホルミル基  
    ;
 (      グリシン  、 か、           
  セリン   、  に繋がっている場合は、                 
 メチオニン  残基  自体     )    、 は
  、                  
  デホルミラーゼ 、   という、                           
    タンパク質から成る、   酵素   コウソ     、       
   により、 除去される。

    @     ピログルタミン酸化    ;

    N末端の、 グルタミン  、は、
   自己環化し、
  環状の、 ピログルタミン酸基を生じる。


     @      ミリストイル化 
      ;
   一    C    (     =   O   )     一      左    (    CH   )   2
    右    (     CH     )    12     一     (    CH    )   3
      ;    

     アセチル化と似ているが
  、
   メチル基
   ≒      『   CH 3   』     、     
の代わりに
  、   
  14 、の、  『   疎水性  炭素  鎖   』、
   からなる、  尾部を持つ。

  
   これにより、  タンパク質は、
    細胞膜に固定される。


   ポリペプチド鎖、 の、  C末端、の、
   『   カルボキシル基   』
   ≒      『    COOH    』     、
  も、   
  以下のような、
  修飾基  、と、 共有結合している。


      @     アミド化   ;

   C末端でも、 アミド基    ;     -CO - NH2  
  、
  が付加すると
  、
   負電荷が打ち消される❗
   。

    グリコシルホスファチジルイノシトール
    (    GPI    )
   、  を付加    ;    

   グリコシルホスファチジルイノシトールは
  、
   大きな、  水をはねつける、  疎水性、の、
   『   リン 脂質   』    、 であり
   、
   タンパク質を、 細胞膜な上に繋ぎとめる。


     この基は、   C末端に、
  アミド、   エタノール・アミン、
  種々の糖、
  ある種の、 リン脂質を介して、結合する。


     最終的に、  ペプチドの側鎖は、
   次のような、共有結合で修飾される。

 
     @    リン酸化  ❗  ;

  切断 、以外では、リン酸化が、  
  最も、重要な、    タンパク質への、  
  化学的修飾かもしれない。


    『    リン酸基   』    
    ≒      
 『     水素    H2     ➕   燐    P     ➕       酸素   O4    』            
    、
 は、  
    セリン  、  トレオニン   、
   『   チロシン   残基   』 、  の、
   『   水酸基   』  
    ≒       
 『    何彼      ➕    酸素    O       ➕        水素   H     』
      、
   に結合して、   負電荷を与え、

     『   非  天然  アミノ酸   』 、  にする。


    この反応は、  『   キナーゼ   』、 により、
  触媒され
  、
   逆反応は、
  『   ホスファターゼ   』、  により、
   触媒される。


    子宝    ビタミン   E1   、 の、
    電子強盗を差し止める、
   『    抗    酸化   力   』   、  と比べて
  、
    60 倍 ❗
  、 も、   
   電子強盗を差し止める、  
   能力性がある、    豪傑 、な、
   補因子      ≒        ミネラル      、  である、
   『   セレン   』 、 に、
  似た名前を宛     ア    てられてある、

   アミノ酸、 な、  『   セリン   』、
  や、  『   トレオニン   』、  は、
   構造での変化を起こしてしまう為に、

    『   リン酸化  チロシン   』 、  は、
   よく、   タンパク質同士を、
    負電荷により、  接着する、
    道具として、 使われる。


    『    リン酸化された    』
   ≒       H2PO4  、 を、 くっ付けられた    
   、
    『   セリン   』、 や、  『   トレオニン   』 、
  の、 効果は、  その部分を
  、
  グルタミン酸 、 に置換することで、
   確かめられる。

    
  @     糖鎖の付加  ;

       『   糖   』
   ≒      『    C6     ➕     H12    ➕     O6    』
     、
   が、   『   セリン   』 、や、
  『   トレオニン   』、 の、    水酸基    OH   、

   あるいは、
   『   アスパラギン   』 、の、
   『   アミド基   』
   ≒       
  『     何彼      ➕   
    C    (     =   O    )      ➕      N       ➕      H2    』    
     、
      に付加する。  

     糖の付加には、 溶解度の増加から、
   複雑な認識まで、 様々な機能がある。


     糖鎖の付加は、  ツニカマイシン 、
    などの、  阻害剤で、 阻害できる。

  
    @     脱アミド化  ;

    この修飾では、
   アスパラギン 、や、
  アスパラギン酸  、の、  側鎖  、が、
   スクシンイミド中間体を作る。


     中間体が、  加水分解されると
   、
   アスパラギン酸か、   βアミノ酸 、の、
  『   イソアスパラギン   』  、  ができる。


    どちらにしても、 
   『   アスパラギン   』 、  から、
  『   アミド基   』 、 が失われる為に、
   『   脱  アミド  化   』 、  という。


     @    水酸化   ;

  『   プロリン  残基   』 、  は
  、  
   2か所で、  『   リシン   』 、 は、
  1か所で、  水酸化され得る。


   『   ヒドロキシプロリン   』 、  は
  、
   繊維状、の、 タンパク質 、 で、
  血管を成してある、 組織ら、 などを、
  構成する、
   『   コラーゲン   』 、  を安定化させる、
   主要な、 成分だ。


     水酸化は、   ビタミン   C   、 でもある、
   『   アスコルビン酸   』 、  を必要とする、
   タンパク質から成る、    酵素     コウソ   、
  によって、  触媒されており
  、
    これが不足すると、
  壊血病  、 などの、
  関節組織の障害を引き起こす。


      @    メチル化   ; 
 
    いくつかの残基は、  メチル化されるが、
    最も顕著なのは、
 『   リシン   』、と、『   アルギニンの側鎖   』、  だ。

    リシンは、 3か所が、メチル化され得る。

  
   が、  メチル化によって、
  側鎖の、 正電荷は、 影響を受けない。


     @     アセチル化  ;

   『   リシン   』 、の、  アミノ側鎖、の、
   『   アセチル化   』 、 は
   、
   N末端の、 アセチル化と、 同じ機構だ。


    が、   機能的には、
  『   リシン  残基   』 、 の、 アセチル化は
  、
    塩基ら、などから成る、 核酸、 への結合に関わる。


    『   リシン   』 、の、 正電荷は、失われ
  、
   負電荷を持つ、 
   『   核酸   』 、 との結合性は、 弱まる。


      @     スルホン化   ;

   チロシンの、酸素    サンソ   O 、 な、  原子は、
    スルホン化され得る。

    
  頻繁に見られる、 修飾でないが
   、
     どちらも、 細胞の中にある、  
   『   小胞体   』  、  ではなく
   、
    『   ゴルジ体   』 、  で行われる。


    『   リン酸化  チロシン   』 、  と同様に
   、
  『   スルホン化  チロシン   』 、 は、
    細胞の表面の、  
 『   ケモカイン・レセプター   』 、 のように、
   ある種の認識に関わる。


    また、  リン酸化 、 と同様に、
  スルホン化では、   中性の側鎖に、
  負電荷を与える。

  
   @    プレニル化 、と、 パルミトイル化   ;
   
   ファルネシル基、  ゲラニル基、
  ゲラニルゲラニル基 、 などの
  、
   水    H2O  、 たち、 と、  結びつかず、
  はねのける、  疎水性、 な  
  、
  イソプレン、や、 パルミトイル基 、は
  、
   『   システイン  残基   』
    ≒       
 【  タンパク質、 な、 分子において、
     その、 タンパク質を構成する、
   アミノ酸、 な、 システイン  、の、 ➖単位   】
        、 
     の、
    硫黄、 な、 原子    S    、  に付加し
   、
   タンパク質を、 細胞膜に繋ぎとめる。

     
  GPI  、や、 ミリトイル基 、 と異なり
   、
    末端に、 結合していなくても、よい。

 
     @     カルボキシル化   ;  

     カルボキシル基
    ≒       COOH        、     を付加し
   、
    2価の負電荷らを与える、
    比ぶるに、珍しい、 修飾 、だ。

   
   グルタミン酸の側鎖に付加し、
    4-カルボキシ・グルタミンを与える。


      カルシウム    Ca   、 のような、
    金属イオン 、 を強固に結合させるために、
    行われる。


     @     ADP  リボシル  化   ;

    大きな、  『   ADP  リボシル基   』 、は、
    タンパク質の様々な残基に導入される。


    この修飾は、  細菌、の、 
   強力な毒素によって、 引き起こされる。


    @     ユビキチン化 、と、 SUMO化   ;

    完全長で折りたたまれた、 タンパク質の、
    C末端が、  
  他のタンパク質の、
    リシン 、の、   
  『   アンモニウム基   』
    ≒      『    NH4    』      
   、  に修飾される、
     ことがある。

  
   ユビキチン 、は、  代表的なもので、
   ユビキチン・タグは、
   タンパク質が、 分解を受ける、
   シグナルとなる。


    これらな、 修飾らは、 翻訳の後に、
   多くは、  小胞体で行われる。


     シアン化 、 などの、 その他の、
   化学反応は、  生体内では、起こらない、
  が、 
    実験室内では、 行われている。


    上に述べた、様々な修飾らに加えて
  、
  一次構造に対する、 最も重要な修飾は
  、
     タンパク質らの各々の構成材、な、
 『   ペプチド   』  、への切断だ。


      タンパク質は、  不活性の状態で、
    合成される、 ことがあるが
   、
    N末端や、 C末端 、 によって、
   活性の中心が、 ブロックされている、
   ことが、 多い。


     不必要な、 ペプチド  、  を切り落とす、
   ことで、 機能が、発現する。


     タンパク質たちの各々への構成材、な、
  アミノ酸、 の、  一種な、   セリン  
  (    まれに、 トレオニンも   ) 、の、
   水酸基     OH    
  、  や
  、
   システイン 、の、  チオール基
   ≒      『    何彼    ➕    S    ➕   H   』      
    、が、
  上流の、 ペプチド結合の、
  カルボニル炭素を攻撃して、
  四配位の中間体を作るように
  、
   ある種の、 タンパク質は、
  自分自身を切断することができる。


     中間体は、   
 安定な、  『   アミド基   』
   ≒    『   何彼    ➕     C   (    ➕    O   )    ➕   N   』    
  、     に開裂するが
  、
   分子たちの間での相互作用のために、
   不安定になり
   、
   ペプチド結合の代わりに
   、
  セリン、や、 トレオニン 、との、
  エステル結合、や、
  システイン 、との、
   チオエステル結合を作る。


    この化学反応は、 
     『   N-O  アシル  転移   』
    、と、 呼ばれている。


   ここで生じた、  エステル結合、や、
   チオエステル結合は、  次のような方法で、
   解消される。


    加水分解され、 アミノ基    NH2    、 が、
  新たな 、 N末端になる。


   グリコシルアスパラギナーゼの成熟の時 、
  などに見られる。


     β   ベータ    脱離が起こり、
   新しい、 N末端に、
   ピルボイル基が生じる。
   
  Sアデノシルメチオニンデカルボキシラーゼ  、 のような、  
 タンパク質から成る、
   酵素    コウソ    、 への、
   それと合体して、   代謝を成す、
  補酵素    ホコウソ    、 を、
   共有結合する際に、  使われる。


  『   分子  内  エステル  交換   』 、 が起こり
  、
  『   分岐  ポリペプチド   』 、 が生じる。


    インテイン 、 においては
  、
  新しい、 『   エステル  結合   』 、  は
  、
  C末端 、の、  アスパラギン  、によって、
   すぐに、壊される。


   『   分子間  エステル  交換   』 、が起こり、
    ポリペプチド  、の、全体が変換される。


    ヘッジ・ホッグ・タンパク質の、
  自動プロセッシングの際に、 起こる。


     ☆      以上の事らは、
  タンパク質らの各々を構成し得る、
 それへの、 破片なり、 構成材なり、
  をして、  結び合わせたり、
   引き離したり、 する事らにおいて、
    
    人々の命や健康性とを成し続ける、
  のに必要な、
  代謝ら、 を、 成し続ける、
  事への、  
  より、  前提になる、 事ら、が、
   どのように、 成され得たり、
  成され得なかったり、するか、
  などの、 あり得る事らや、
  あり得てある事ら、  など、 について、 
  関連する、 ものら、でもある。

     が、  こうした事ら、を、
  より、 まざまざと、 目に見えるように、
  思い構えて観得るように成らなくても
  、

  『    高    タンパク質    食   
    ➕        高    ビタミン   摂取
    ➕        高    ミネラル    摂取
    ➕       オメガ   6  、 などに比べて、
   より、 炎症を成さずに、
   細胞の膜 、 などを構成する、
   不飽和、 な、 脂肪酸 、である、
  オメガ   3       ≒       N3         、への、
   高度な摂取      』   、 を
  、
   日頃から、  より、   能    ヨ    く、
    成し、 続ける、事にって
   、
   我彼の健康性らを、 一定な度合い以上に、
   成し続け、
   医療機関らでの、 検査ら、や、
  我彼の遺伝子らへの鑑定ら、
  などによる、 情報な、事柄ら、
 を、 もとにもして、 
   その度合いらを高め得る向きの、
  事ら、を、自他へ宛てて、
   成し、増し得る。


   その場合らにおいても、
  以上の事ら、など、について、 検索する、
 などして、 具体的な、 体系知ら、を、
  より、 茂らせてゆく事は、
   足しに成る。



  🌍  三石分子栄養学➕藤川徳実院長系❗

   🌬️⛲  不整脈❗

  心臓を損傷する、 カテコールアミンの作用を中和させる
   マグネシウム Mg 、 の能力は、 まさに、奇跡で、
  不整脈のような
  急性の、心臓発作の副作用の多くを防ぐことができる。
 
  マグネシウム 、の不足は
  心拍の、異常をもたらすが、 多分、 これは
  マグネシウム
  が、 心筋の細胞の内の
  カリウム K 、と、 ナトリウム Na 、の濃度を
  正常に保つ役割を果たしているためであろう。

    カリウム・ナトリウム・カルシウム・マグネシウムが
   一定のバランスを保持していれば、
  心筋の収縮は、 正常となり、
  正常な心拍が維持される。

  心筋内にあるペースメーカーが
  翻賦 ホンプ   ;    ポンプ
  、 な、 作用を作り出し、 これが
   心臓中を移動する。

 
  不整脈が起こるのは、 次のような場合である。

  すなわち、 他の
 あまり、適切でない、心臓の部位が、
 中枢ペースメーカーの役割を
 無理やりに、果たさざるを得なくなった時、 つまり
  血管の閉塞による、 酸素 O 、 の不足で
   、
  中枢ペースメーカーが、損傷したり、
  過敏化したりした場合である。
 
   こうした血管の閉塞は、
  薬品  (  カフェイン を含む  ) 、
  ホルモンの不均衡 、 あるいは
  マグネシウムの不足❗
   、
   が原因で起こる。
 
  こうして、 新しくできたペースメーカーな部位は、
  さらに、 マグネシウム 、の不足の影響を受けやすい❗
   、が、
  マグネシウムによる治療で、治癒できるので、
  60年以上にわたって行われて
  効果を挙げている。


  また、 マグネシウムは、 
 心室性 不整脈 、への治療にも用いられている。
  
  これは、
 うっ血性の心臓疾患で、 心臓が弱っているため、
  鼓動のたびごとに
  心臓の中身を空にすることが、できない❗
  状態になるものである。

  さらに、マグネシウムは
  冠状動脈バイパス手術などの、
 心臓手術の前後にも、投与が行われる。

  すべて、こうした研究の示すところでは、
  マグネシウム 、の、静脈への注射、な、 静注によって
  心室性 不整脈 の頻度が、 低下するから
   、  
   心筋梗塞の発症の直後に、
  高容量のマグネシウム静注を、いち早く行うのが、よい。

  (  奇蹟のマグネシウム  )

  心血管疾患  (  CVD  )  と  Mg ~ その1
https://ameblo.jp/kotetsutokumi/entry-12374051354.html
  心血管疾患  (  CVD  )  と  Mg ~ その2
https://ameblo.jp/kotetsutokumi/entry-12374309123.html


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  飲んでは、いけない❗ 、  薬ら    ;
https://blog.goo.ne.jp/callthefalcon01/e/19dbcde1460060f8ffb5b682fed103e4

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 ・・続きは、 務録 ブロク
 『 夜桜や 夢に紛れて 降る寝酒 』
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