| 補体活性化第二経路Ｃ３コンベルターゼの構造および機能性意味は、ブドウ球菌性抑制薬によって安定した 「補体系の活性化は、強力な化学誘引物質を生成して、免疫クリアランスのために結果として細胞の食菌作用に導く。つかの間のプロテアーゼ複合体は、アナフィラトキシンC3aとオプソニンC3bに補体成分C3を切断する。ここでは、我々はC3bとプロテアーゼ断片Bbによって形成されるＣ３コンベルターゼの結晶構造を報告する。そして、それは細菌性免疫回避タンパク質SCINによって安定した。データは、タンパク分解特異性と活性がコンベルターゼのC3bでC3のダイマーの形成次第のことを示唆する。SCINは、増殖性酵素‐基質複合体の形成を妨害した。C3bとBbの錯体の不可逆解離は、調節を補足するために十字形で、BbでMg（2+）-癒着部位の緩徐結合カイネティクスで測定された。中心補体活性化ステップと菌免疫回避戦略の機械学の基礎がこのステップを目標としているのを理解することは、補体治療学の発達を手伝う。」 Structural and functional implications of the alternative complement pathway C3 convertase stabilized by a staphylococcal inhibitor. Activation of the complement system generates potent chemoattractants and leads to the opsonization of cells for immune clearance . Short-lived protease complexes cleave complement component C3 into anaphylatoxin C3a and opsonin C3b . Here we report the crystal structure of the C3 convertase formed by C3b and the protease fragment Bb, which was stabilized by the bacterial immune-evasion protein SCIN . The data suggest that the proteolytic specificity and activity depend on the formation of dimers of C3 with C3b of the convertase . SCIN blocked the formation of a productive enzyme-substrate complex . Irreversible dissociation of the complex of C3b and Bb is crucial to complement regulation and was determined by slow binding kinetics of the Mg(2+)-adhesion site in Bb . Understanding the mechanistic basis of the central complement-activation step and microbial immune evasion strategies targeting this step will aid in the development of complement therapeutics . Reference: http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/, PMID:19503103 |